Kaj je denaturacija beljakovin

Denaturacija beljakovin je proces, ki je povezan s kršenjem sekundarnih, terciarnih, kvartarnih struktur molekule pod vplivom različnih dejavnikov.

Lastnosti procesa

Spremlja ga razvijanje polipeptidne vezi, ki je bila v raztopini prvotno predstavljena kot grdo tuljava.

Proces denaturacije beljakovin spremlja izguba hidratacijske lupine, obarjanje beljakovin v usedlino, izguba njegovih naravnih lastnosti.

Med glavnimi dejavniki, ki izzovejo proces denaturacije, izberemo fizikalne parametre: tlak, temperaturo, mehansko delovanje, ionizirajoče in ultrazvočno sevanje.

Denaturacija beljakovin nastopi pod vplivom organskih topil, mineralnih kislin, alkalij, soli težkih kovin in alkaloidov.

Pogledi

V biologiji obstajata dve možnosti za denaturacijo:

• Reverzibilna denaturacija beljakovin (renaturacija) vključuje postopek, pri katerem se denaturirani protein vrne v svojo prvotno strukturo po odstranitvi vseh denaturacijskih snovi. V tem primeru se biološka aktivnost v celoti vrne.
• Nepovratna denaturacija pomeni popolno uničenje molekule, tudi po odstranitvi denaturacijskih reagentov iz raztopine se fiziološka aktivnost ne vrne.

Značilnosti denaturiranih beljakovin

Po denaturaciji beljakovin pridobi določene lastnosti:

1. V primerjavi z naravno molekulo proteina se število funkcionalnih ali reaktivnih skupin v molekuli poveča.
2. Zmanjša se topnost in proces obarjanja beljakovin, kar je olajšano z izgubo vodnega plašča. Struktura se odvija, pojavljajo se hidrofobni radikali, opazi se nevtralizacija nabojev polarnih fragmentov.
3. Konfiguracija proteinske molekule se spreminja.
4. Izguba biološke aktivnosti, vzrok za to bo kršitev domače strukture.

Posledice

Po denaturaciji pride do prehoda naravne kompaktne strukture v ohlapno razvito obliko, poenostavljena je penetracija encimov, potrebnih za uničenje peptidnih vezi.

Konformacijo beljakovinskih molekul določimo s prisotnostjo zadostnega števila vezi med različnimi deli določene polipeptidne verige.

Proteini, sestavljeni iz zadostnega števila atomov, ki so v stalnem kaotičnem gibanju, prispevajo k določenim premikom delov polipeptidne verige, kar povzroča kršitev celotne strukture beljakovin, zmanjšanje fizioloških funkcij.

Beljakovine imajo konformacijsko labilnost, to je nagnjenost k manjšim spremembam v konformaciji, ki so posledica razbitja nekaterih in nastanka drugih vezi.

Denaturacija proteina vodi do sprememb v njenih kemijskih lastnostih, zmožnosti interakcije z drugimi snovmi. Obstaja sprememba prostorske strukture in mesta, ki je v neposrednem stiku z drugo molekulo, in celotno konformacijo kot celoto. Opazovane konformacijske spremembe so pomembne za delovanje beljakovin v živi celici.

Mehanizem uničenja

Proces denaturacije beljakovin vključuje uničenje kemičnih (vodikovih, disulfidnih, elektrostatičnih) vezi, ki stabilizirajo najvišje ravni organizacije proteinskih molekul. Posledično se prostorske spremembe struktura beljakovin. V mnogih situacijah ni uničenja njene primarne strukture. To omogoča, po sprostitvi polipeptidne verige, spontano zavijanje proteina, kar ustvarja »naključni zaplet«. V takem primeru pride do prehoda v neurejeno stanje, ki ima bistvene razlike od nativne konformacije.

Zaključek

Temperatura denaturacije beljakovin presega 56 stopinj Celzija. Značilni znaki ireverzibilne denaturacije beljakovinskih molekul so zmanjšanje topnosti in hidrofilnosti molekul, povečanje optične aktivnosti, zmanjšanje trajnosti raztopin beljakovin, povečanje viskoznosti.

Denaturacija povzroči agregacijo delcev, lahko se oborijo. Če denaturirno sredstvo deluje na beljakovino v kratkem časovnem obdobju, je verjetnost obnovitve naravne proteinske strukture visoka. Ti postopki se pogosto uporabljajo pri predelavi hrane, konzerviranju, izdelavi čevljev, oblačil, pri sušenju sadja in zelenjave. Denaturacija se uporablja v veterinarski medicini, medicini, kliniki, farmaciji, pri opravljanju biokemičnih študij, povezanih z odlaganjem beljakovin v biološkem materialu. Poleg tega se identifikacija opravi v preskusni raztopini ne-beljakovin in nizko-molekularnih primerov, zaradi česar je mogoče ugotoviti količinsko vsebnost snovi. Trenutno išče načine za zaščito beljakovinskih molekul pred uničenjem.